第2回：アミノ酸

基礎栄養学 | 医スク講義

講師：中山正之（薬剤師）形式：90分講義リファレンス

Topic 1：発見史

1806年：アスパラギン（Vauquelin & Robiquetがアスパラガスから単離）
1820年：グリシン・ロイシン（Braconnotがゼラチン加水分解産物から単離）
Emil Fischer（1902年ノーベル化学賞）：ペプチド結合の概念確立。系統的タンパク質研究の基礎
1935年：スレオニン発見（標準20種の最後）
2021年：AlphaFold2によるタンパク質立体構造のAI予測

Topic 2：基本骨格

        H
        |
H₂N — Cα — COOH
        |
        R

置換基	化学的性質	生理的pH（7.4）での状態
アミノ基（-NH₂）	塩基性 pKa ≈ 9〜10	-NH₃⁺（プロトン化）
カルボキシル基（-COOH）	酸性 pKa ≈ 2	-COO⁻（脱プロトン化）
α炭素（Cα）	不斉炭素（Gly以外）	—
側鎖（R基）	アミノ酸ごとに異なる	—

α-アミノ酸の定義：アミノ基がα炭素（カルボキシル基に最も近い炭素）に結合したアミノ酸。標準20種はすべてα-アミノ酸。

Topic 3：キラリティーと立体化学

グリシン以外の19種はα炭素が不斉炭素 → L体・D体のエナンチオマーが存在
標準タンパク質を構成するのはL-アミノ酸のみ
D-アミノ酸の生体内での存在：
- 細菌細胞壁ペプチドグリカン：D-アラニン、D-グルタミン酸
- 哺乳類脳：D-セリン（NMDA受容体の共アゴニスト）
- D-アミノ酸酸化酵素（DAO）が分解を担う

Topic 4：両性イオン（Zwitterion）と等電点（pI）

両性イオン：アミノ基とカルボキシル基の両方がイオン化した状態（生理的pHで主体）

H₃N⁺ — Cα — COO⁻

等電点（pI）：正味の電荷がゼロとなるpH

分類	pI概算
酸性アミノ酸（Asp, Glu）	約2.8〜3.2
中性アミノ酸	約5.0〜6.5
塩基性アミノ酸（Lys, Arg）	約9.5〜11
ヒスチジン	約7.6

応用：

等電点沈殿：溶液pHをpIに合わせると溶解度最小（チーズ製造：カゼインpI≈4.6）
等電点電気泳動（IEF）：pH勾配中でタンパク質がpI位置で停止

Topic 5：pKaと酸塩基化学

Henderson-Hasselbalch式：

pH = pKa + log([A⁻]/[HA])

ヒスチジン側鎖のpKa ≈ 6.0（生理的pHに最近接） → 酵素活性部位でプロトン供与体/受容体として機能（酸塩基触媒）

セリンプロテアーゼの触媒三残基（Catalytic Triad）：

Ser（求核攻撃） — His（塩基触媒） — Asp（His安定化）

対象酵素：トリプシン・キモトリプシン・エラスターゼ・トロンビン・プラスミン

Topic 6：20種の系統的分類

非極性・疎水性（9種）

アミノ酸	3文字	1文字	備考
グリシン	Gly	G	R=H。不斉炭素なし。コラーゲン必須
アラニン	Ala	A	最小の疎水性側鎖（-CH₃）
バリン	Val	V	分岐鎖。必須（BCAA）
ロイシン	Leu	L	最多の疎水性残基。必須（BCAA）
イソロイシン	Ile	I	不斉炭素2個。必須（BCAA）
プロリン	Pro	P	環状（ピロリジン）。α-ヘリックス阻害
フェニルアラニン	Phe	F	ベンゼン環。必須
メチオニン	Met	M	硫黄含有。必須。翻訳開始残基（AUG）
トリプトファン	Trp	W	最大の芳香族側鎖（インドール）。必須

極性・親水性（中性・6種）

アミノ酸	3文字	1文字	備考
セリン	Ser	S	ヒドロキシル基。最頻リン酸化標的
スレオニン	Thr	T	ヒドロキシル基。必須
システイン	Cys	C	チオール基（-SH）。ジスルフィド結合
チロシン	Tyr	Y	ヒドロキシフェニル基。リン酸化標的
アスパラギン	Asn	N	アミド基。N型糖鎖付加標的（Asn-X-Ser/Thr）
グルタミン	Gln	Q	アミド基。腸管・免疫細胞エネルギー源

酸性（2種）

アミノ酸	3文字	1文字	備考
アスパラギン酸	Asp	D	生理的pHでCOO⁻。興奮性神経伝達物質
グルタミン酸	Glu	E	主要興奮性神経伝達物質。うま味（MSG）

塩基性（3種）

アミノ酸	3文字	1文字	備考
リシン	Lys	K	ε-アミノ基。ユビキチン化・アセチル化標的
アルギニン	Arg	R	グアニジノ基。NO合成・尿素回路中間体
ヒスチジン	His	H	イミダゾール環。pKa≈6。必須

Topic 7：必須アミノ酸9種の合成不能の分子的根拠

アミノ酸	合成不能の理由
Val・Leu・Ile（BCAA）	炭素骨格の新規生合成経路が哺乳類に欠如
Lys・Thr	ピルビン酸/アスパラギン酸からの生合成遺伝子が非機能的
Met	硫黄取り込み経路（植物・微生物固有）が哺乳類に欠如
Phe・Trp	シキミ酸経路（芳香環生合成）が哺乳類に欠如
His	イミダゾール環生合成（プリン代謝由来）が哺乳類に欠如

シキミ酸経路と除草剤：グリホサートはシキミ酸経路の5-エノールピルビルシキミ酸-3-リン酸合成酵素（EPSPS）を阻害。哺乳類はこの経路を持たないため毒性が低い。

Topic 8：条件付き必須アミノ酸（Conditionally Essential）

アミノ酸	条件	臨床的文脈
グルタミン（Gln）	侵襲・手術・敗血症・熱傷	腸管上皮・リンパ球でのATP産生が急増
アルギニン（Arg）	成長期・重症疾患	尿素回路需要の増大
システイン（Cys）	Metの制限食・早産児	シスタチオナーゼ活性の未熟
チロシン（Tyr）	PKU（Phe制限食）	PAH欠損によるPhe→Tyr変換不能
グリシン（Gly）	妊娠・高コラーゲン需要	—
プロリン（Pro）	褥瘡・創傷治癒	コラーゲン合成需要の増大

REDOXS試験（2013年、NEJM）：重篤な多臓器不全患者へのGln強化が死亡率を上昇させる可能性を示した。現行ガイドラインは重篤患者への積極的Gln投与を推奨しない。

Topic 9：疎水性スケール（Kyte-Doolittle, 1982）

スコア範囲：−4.5（最親水）〜 +4.5（最疎水）

順位	アミノ酸	スコア
最疎水	Ile	+4.5
	Val	+4.2
	Leu	+3.8
最親水	Arg	−4.5
	Lys	−3.9
	Asp	−3.5

疎水性プロット（Hydropathy Plot）の応用：

連続する約20残基のスコアが平均+1.6以上 → 膜貫通α-ヘリックスの予測
GPCR・イオンチャネル・トランスポーターの膜構造予測の基礎

Topic 10：グリシン（Gly, G）

構造上の特性：

R基 = H（最小）
不斉炭素なし（L体/D体なし）
最も立体的に自由なアミノ酸（φ/ψ角の制限が最小）

コラーゲン三重らせん：

一次配列：（Gly-X-Y）ₙ（X≒Pro、Y≒Hyp）
三重らせん内腔にはGlyのみ収納可能（他の側鎖では立体障害）
壊血病：ビタミンCはプロリルヒドロキシラーゼの補因子 → 欠乏でHyp未生成 → 三重らせん不安定

神経伝達物質としてのGly：

脊髄・脳幹の主要抑制性神経伝達物質
グリシン受容体：Cl⁻チャネル型（リガンド依存性）
破傷風毒素（テタヌス毒素）：Gly含有小胞の放出を阻害 → 筋強直

Topic 11：プロリン（Pro, P）

構造：α-N原子がR基（ブチル基）と成環 → ピロリジン環

構造的帰結：

N-H水素結合の供与不能 → α-ヘリックスの水素結合形成不可 → ヘリックス破壊・折り返し点（ターン・ヒンジ）として機能
ペプチド結合のシス/トランス異性化：Pro前のペプチド結合はシス配置（約10%）が許容
- プロリルシス-トランスイソメラーゼ（PPIase/シクロフィリン）：タンパク質フォールディングの律速段階
- シクロスポリン（免疫抑制薬）：シクロフィリンを阻害 → カルシニューリン阻害 → T細胞活性抑制
コラーゲン：Gly-Pro-Hyp の繰り返し。Pro→Hyp（4-ヒドロキシプロリン）はプロリルヒドロキシラーゼによる翻訳後修飾（ビタミンC依存性）

Topic 12：システイン（Cys, C）

R基：-CH₂-SH（チオール基）

反応	生成物	意義
酸化（-SH × 2）	ジスルフィド結合（-S-S-）	タンパク質三次・四次構造の安定化（共有結合）
γ-Glu-Cys-Gly合成	グルタチオン（GSH）	主要細胞内抗酸化物質
重金属配位（Hg²⁺等）	チオレート錯体	重金属毒性の分子機序

グルタチオンと薬物毒性：

アセトアミノフェン（APAP）過剰：NAPQI（毒性代謝物）がGSHを消費 → 肝細胞毒性
N-アセチルシステイン（NAC）：Cysプロドラッグ → GSH合成補充 → APAP中毒の解毒薬

細胞内外のレドックス環境：

細胞内（還元的）：-SH形として維持
細胞外（酸化的）：-S-S-形が安定（インスリン・免疫グロブリンの構造固定）

Topic 13：メチオニン（Met, M）

R基：-CH₂-CH₂-S-CH₃（チオエーテル）

翻訳開始：開始コドンAUGがMetをコード → すべてのタンパク質合成のN末端

SAM（S-アデノシルメチオニン）代謝経路：

Met + ATP → SAM（メチル基供与体）
SAM → SAH（S-アデノシルホモシステイン）
SAH → ホモシステイン + アデノシン
ホモシステイン → Met（再生：B12・葉酸依存）
           ↓
         シスタチオニン（B6依存）→ Cys

SAMのメチル基転移反応（主なもの）：

DNAメチル化（CpG島：遺伝子発現抑制）
ヒストンメチル化（H3K4me3：転写活性化、H3K9me3：転写抑制）
クレアチン合成
カテコールアミン不活化（COMT：Epi→メトアドレナリン）
ミエリン塩基性タンパク質メチル化

高ホモシステイン血症：動脈硬化・静脈血栓・心血管疾患のリスク因子。B6・B12・葉酸欠乏で発生。

Topic 14：トリプトファン（Trp, W）

R基：インドール環（ベンゾピロール）

代謝経路1：セロトニン・メラトニン経路（約5%）

Trp
→（Trpヒドロキシラーゼ、補因子：BH4）→ 5-HTP
→（芳香族アミノ酸脱炭酸酵素、補因子：B6）→ セロトニン（5-HT）
→（N-アセチルトランスフェラーゼ）→ N-アセチルセロトニン
→（HIOMT、補因子：SAM）→ メラトニン

代謝経路2：キヌレニン経路（約95%）

Trp
→（Trp-2,3-ジオキシゲナーゼ/IDO）→ N-ホルミルキヌレニン
→ キヌレニン → 3-ヒドロキシキヌレニン
→ 3-ヒドロキシアントラニル酸 → キノリン酸（神経毒性）
→ → ニコチン酸（ビタミンB3/ナイアシン）

Trp 60mgからニコチン酸 1mg生成（換算比）
IDO（インドールアミン-2,3-ジオキシゲナーゼ）：炎症・免疫調節・腫瘍免疫回避に関与
キノリン酸：NMDA受容体アゴニスト（神経毒性）。慢性炎症・うつ病・神経変性疾患との関連が研究中

Topic 15：フェニルアラニン（Phe, F）とチロシン（Tyr, Y）

Phe → Tyr変換：フェニルアラニンヒドロキシラーゼ（PAH）・補因子：BH4

フェニルケトン尿症（PKU）：

PAH欠損（常染色体劣性）
Phe蓄積 → フェニルピルビン酸・フェニル乳酸等の神経毒性代謝物
新生児スクリーニング（Guthrie試験/タンデムマス）で早期検出
管理：Phe制限食 + Tyr補充。BH4反応性PKUにはサプロプテリン（BH4製剤）
アスパルテーム（Asp-Phe-OMe）：PKU患者に禁忌

Tyr → カテコールアミン合成経路：

Tyr
→（チロシンヒドロキシラーゼ、BH4）→ L-DOPA
→（DOPAデカルボキシラーゼ、B6）→ ドーパミン（DA）
→（ドーパミンβヒドロキシラーゼ、VitC・Cu）→ ノルアドレナリン（NA）
→（フェニルエタノールアミンN-メチルトランスフェラーゼ、SAM）→ アドレナリン（Epi）

レボドパ（L-DOPA）：ドーパミン自体はBBB通過不可。L-DOPAはLAT1（大型中性アミノ酸トランスポーター）で通過
パーキンソン病：黒質線条体ドーパミンニューロンの変性 → L-DOPA補充療法

Topic 16：ヒスチジン（His, H）

R基：イミダゾール環（pKa ≈ 6.0）

pH条件	イミダゾール環の状態
pH < 6	プロトン化（+電荷）
pH > 6	脱プロトン化（中性）

酵素触媒における役割：

セリンプロテアーゼの触媒三残基（Ser-His-Asp）
リゾチームの酸塩基触媒（Glu35とAsp52との協調）
多くの加水分解酵素・転移酵素の活性中心

ヘモグロビンとBohr効果：

近位His（F8）：ヘムFe²⁺に直接配位
遠位His（E7）：O₂結合に関与、CO結合を弱める（CO中毒の分子的対抗機序）
Bohr効果：pH低下時にHisのプロトン化変化 → O₂親和性低下 → 酸素放出促進

カルノシン（β-Ala-His）：

骨格筋に高濃度（20〜40mmol/kg dry wt）
乳酸産生によるH⁺増加を緩衝（pKa≈6.8）
β-アラニンサプリメントの生化学的根拠

Topic 17：リシン（Lys, K）

R基：-(CH₂)₄-NH₂（ε-アミノ基、pKa ≈ 10.5）

翻訳後修飾（PTM）の主要標的：

修飾	酵素	生物学的意義
ユビキチン化（K48連鎖）	E1/E2/E3ユビキチンリガーゼ	プロテアソーム分解シグナル
ユビキチン化（K63連鎖）	同上	DNA修復・エンドソーム輸送
アセチル化（Nε-Ac）	HAT（ヒストンアセチルトランスフェラーゼ）	ヒストン：クロマチン弛緩→転写活性化
メチル化（Nε-Me）	HMT（ヒストンメチルトランスフェラーゼ）	H3K4me3：活性化。H3K9me3：抑制

コラーゲン架橋形成：

リジルオキシダーゼ（LOX）：ε-NH₂ → アルデヒド（酸化）
アルデヒド同士（またはHylと）：共有結合架橋形成
補因子：Cu²⁺（LOX）。コラーゲン・エラスチンの引張強度の基盤
ペニシラミン（Wilson病治療薬）：LOXを阻害し、過剰コラーゲン架橋を抑制（肝線維化治療への応用）

Topic 18：アルギニン（Arg, R）

R基：グアニジノ基（pKa ≈ 12.5 → 生理的pHでは常に+電荷）

一酸化窒素（NO）合成：

Arg + O₂ → NO + シトルリン
（一酸化窒素合成酵素 NOS、補因子：BH4・NADPH・FAD・FMN・Ca²⁺/CaM）

NOS isoform：

isoform	発現場所	誘導性
eNOS（NOS3）	血管内皮	構成的（Ca²⁺/CaM依存）
nNOS（NOS1）	神経	構成的
iNOS（NOS2）	マクロファージ・肝	誘導性（炎症性サイトカイン）

NOの作用：血管平滑筋弛緩（cGMP経由）→血管拡張

ニトログリセリン：体内でNOに変換 → 冠動脈拡張 → 狭心症治療
PDE5阻害薬（シルデナフィル）：cGMP分解抑制 → NO作用増強

尿素回路中間体（肝臓）：

シトルリン + アスパラギン酸 → アルギニノコハク酸 → アルギニン → 尿素 + オルニチン

Topic 19：グルタミン（Gln, Q）・グルタミン酸（Glu, E）

グルタミン酸（Glu）：

主要興奮性神経伝達物質
受容体：AMPA（イオノトロピック、Na⁺/K⁺）・NMDA（イオノトロピック、Na⁺/K⁺/Ca²⁺）・kainite（イオノトロピック）・mGluR（代謝型、1〜8）
興奮毒性（Excitotoxicity）：過剰Glu放出（脳梗塞・外傷）→ NMDA受容体の過剰Ca²⁺流入 → ニューロン死
MSG（L-グルタミン酸Na）：T1R1/T1R3受容体による「うま味」感覚

グルタミン（Gln）：

血中最高濃度遊離アミノ酸（500〜800 μmol/L）
腸管上皮・リンパ球の主要エネルギー源（グルタミナーゼ → Glu → α-ケトグルタル酸 → TCAサイクル）
グルタミン分解（Glutaminolysis）：がん細胞でのATP・生合成前駆体の供給経路
Gln→Asn（アスパラギン合成酵素）：多発性骨髄腫等でAsn合成酵素が高発現

Topic 20：BCAA（分岐鎖アミノ酸：Val, Leu, Ile）

代謝の特殊性：

ほとんどのアミノ酸：肝臓で初回代謝
BCAA：骨格筋・心筋・脂肪組織で直接代謝（肝臓の分岐鎖アミノ酸アミノトランスフェラーゼ発現が低い）

分解経路：

BCAA
→（BCAT：分岐鎖アミノ酸アミノトランスフェラーゼ）→ 分岐鎖α-ケト酸（BCKA）
→（BCKDH複合体：B1/リポ酸/CoA依存）→ アシルCoA
→ TCAサイクル・ケトン体合成

BCKDH欠損：メープルシロップ尿症（MSUD）→ BCKA蓄積 → 神経毒性

mTORC1活性化（ロイシンが最強）：

Leu → Sestrin2の抑制解除 → GATOR2活性化 → GATOR1抑制 → Rag GTPase活性化 → mTORC1リソソーム移行・活性化
→ S6K1リン酸化・4E-BP1リン酸化 → 翻訳開始促進 → 筋タンパク質合成（MPS）

ロイシン閾値：MPS最大化に必要なLeu量の概算 ≈ 2〜3 g /食 同化抵抗性（Anabolic Resistance）：高齢者でMPS感受性低下 → より多いLeu・タンパク質摂取が必要

肝不全とBCAA製剤：

肝不全：芳香族アミノ酸（AAA：Phe, Tyr, Trp）↑、BCAA↓ → Fisher比（BCAA/AAA）低下
BCAA製剤投与：AAA脳移行の競合阻害・アルブミン合成促進を目的

Topic 21：アミノ酸吸収機構

消化：

食事タンパク質 → ペプシン（胃）→ トリプシン・キモトリプシン・エラスターゼ（膵）
→ カルボキシペプチダーゼ（膵）→ アミノペプチダーゼ（腸管膜）
→ 遊離アミノ酸 + ジ・トリペプチド

腸管上皮トランスポーター：

トランスポーター	遺伝子	基質	共役イオン
PepT1	SLC15A1	ジ・トリペプチド	H⁺（吸収最大輸送量）
B⁰AT1	SLC6A19	中性アミノ酸	Na⁺
ASCT1/2	SLC1A4/5	小型中性AA（Ala, Ser, Cys）	Na⁺
CAT1/2	SLC7A1/2	塩基性AA（Lys, Arg, His）	Na⁺非依存
XCT	SLC7A11	Cys/Glu交換（1:1）	Na⁺非依存

ハートナップ病：B⁰AT1（SLC6A19）欠損 → Trp吸収障害 → ニコチン酸欠乏様症状
PepT1のクリニカル応用：バラシクロビル（Valacyclovir）はVal-アシクロビルジエステル → PepT1で吸収 → 経口生物学的利用能向上

Topic 22：翻訳後修飾（PTM）

PTM	標的残基	付加酵素	除去酵素	主な機能
リン酸化	Ser, Thr, Tyr	キナーゼ	ホスファターゼ	シグナル伝達スイッチ
ユビキチン化	Lys	E1/E2/E3	DUB	タンパク質分解・DNA修復
アセチル化	Lys（N末端）	HAT/KAT	HDAC	転写調節・タンパク質安定性
N型グリコシル化	Asn（Asn-X-Ser/Thr）	OST（小胞体）	ENGase	フォールディング補助・免疫原性
O型グリコシル化	Ser, Thr	OGT	OGA	シグナル伝達・核タンパク質制御
ヒドロキシル化	Pro, Lys	P4H, PLOD	—	コラーゲン安定化（VitC依存）
γ-カルボキシル化	Glu	GGCX（VitK依存）	—	Ca²⁺結合能付与（凝固因子）
スモイル化	Lys	SUMO E3	SENP	核内輸送・DNA修復

ワルファリンの作用機序：VitKサイクルを阻害 → GGCX活性低下 → 凝固因子（Ⅱ・Ⅶ・Ⅸ・Ⅹ）のGluのγ-カルボキシル化障害 → Ca²⁺依存的活性化不能

Topic 23：アミノ酸スコア・PDCAAS・DIAAS

アミノ酸スコア（Chemical Score）：

スコア = (食品1g中の第一制限アミノ酸量 mg) / (基準パターンの同アミノ酸量 mg) × 100

PDCAAS（Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score）：

PDCAAS = アミノ酸スコア × 真消化率（糞便法）
上限：1.0（トランケーション）

WHO/FAO 1991年採用。2013年まで国際標準。

DIAAS（Digestible Indispensable Amino Acid Score）：

DIAAS = 食品中の個別必須アミノ酸の回腸真消化率 / 基準パターン値
第一制限アミノ酸のDIAASを採用。1.0超を許容

FAO 2013年推奨。回腸（ileal）での個別アミノ酸の真消化率を使用（糞便法より精密）。

タンパク質	PDCAAS	DIAAS（概算）
ホエイ	1.00	1.09
牛乳	1.00	1.14
全卵	1.00	1.13
大豆タンパク	0.91	0.90
エンドウ豆タンパク	—	0.82
小麦グルテン	0.25	0.34

Topic 24：遊離アミノ酸プールと窒素代謝の全体像

アミノ酸プールの分布（体重70kg男性・概算）：

プール	量
タンパク質（骨格筋等）	約12 kg
筋肉内遊離アミノ酸	約60 g
血漿中遊離アミノ酸	約2 g

窒素フロー：

食事タンパク質（50〜100 g/日）
    ↓ 消化・吸収（アミノ酸・ペプチド）
アミノ酸プール
    ↕ 体タンパク質代謝回転（合成・分解 ≈ 250 g/日）
    ↓ 余剰アミノ酸の異化
トランスアミナーゼ → グルタミン酸（アミノ基集積）
グルタミン酸デヒドロゲナーゼ → α-ケトグルタル酸 + NH₄⁺
    ↓
尿素回路（肝臓）→ 尿素
    ↓
腎臓から排泄（尿中窒素の80〜90%が尿素）

窒素出納（Nitrogen Balance）計算：

N出納（g/日）= N摂取量 − [尿中尿素窒素(g) + 4]
（+4 = 不感蒸泄・便中・皮膚からの損失の概算補正）

状態	窒素出納	代表的状況
正	摂取 > 排泄	成長期・妊娠・回復期・筋肥大
ゼロ	摂取 = 排泄	健常成人の維持状態
負	摂取 < 排泄	飢餓・術後異化亢進・悪液質

タンパク質必要量（EAR/RDA）：

成人：0.66 g/kg/日（EAR）、0.8 g/kg/日（RDA）
高強度運動者：1.6〜2.2 g/kg/日
高齢者（同化抵抗性を考慮）：1.0〜1.2 g/kg/日以上

確認クイズ

不斉炭素を持たない唯一の標準アミノ酸は何か。
等電点でタンパク質の溶解度が最小になる理由を述べよ。
セリンプロテアーゼの触媒三残基を構成するアミノ酸を3つ答えよ。
BCAAのmTORC1活性化経路の概略を述べよ。
ワルファリンの作用機序を、グルタミン酸のPTMの観点から説明せよ。
DIAASがPDCAASより優れている点を説明せよ。
N-アセチルシステイン（NAC）がAPAP中毒の解毒薬として機能する生化学的根拠を述べよ。

参考文献

Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th ed. W.H. Freeman; 2021.
Stryer L. Biochemistry. 9th ed. W.H. Freeman; 2019.（ストライヤー生化学）
FAO. Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition. FAO Food and Nutrition Paper 92; 2013.（DIAAS原典）
WHO/FAO/UNU. Protein and Amino Acid Requirements in Human Nutrition. WHO Technical Report Series No. 935; 2007.
Kyte J, Doolittle RF. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J Mol Biol. 1982;157(1):105-132.
Brosnan JT. Interorgan amino acid transport and its regulation. J Nutr. 2003;133(6 Suppl 1):2068S-2072S.
Stehle P, et al. Glutamine dipeptide-supplemented parenteral nutrition in surgical patients. Clin Nutr. 2017.（REDOXS後のメタ解析）

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基礎栄養学 | 医スク講義第2回：アミノ酸